Hur temperatur och pH påverka funktionen av enzymer?

Hur temperatur och pH påverka funktionen av enzymer?

Att höja temperaturen kommer att denaturera ett enzym så att det inte längre funktionell. Sänka temperaturen kommer att minska andelen reaktionen så låg att göra det tyckas icke-funktionella. Att ändra pH över eller under dess optimala pH minskar även den enzymaktivitet och vid ytterligheter enzymet kan vara permanent denaturerat. Här är varför:

  • Proteiner vik särskilda former som är livsviktiga för (och bestämma) deras funktion.
  • Forma ett protein kommer att vika in bestäms av dess amino syra ordnar, eftersom olika aminosyror har olika egenskaper.
  • Varje aminosyra har en "side chain" sticker ut från den huvudsakliga polypeptid kedja, som kommer att ha särskilda kemiska egenskaper kan bilda vissa interaktioner med andra aminosyror i proteinet (samt med vatten och andra molekyler).
  • Det är dessa intramolekylära krafter (interaktioner mellan olika aminosyror i ett protein) som är ansvariga för att producera och upprätthålla formen av protein. Krafterna är:
  • Vätebindningar - svaga band mellan något positivt laddade väte och något negativt laddade atomer (till exempel syre).
  • Elektrostatiska interaktion - svaga attraktiva krafter mellan laddade regioner av protein, samt om endast små kostnader som härrör från polar obligationer.
  • Disulphide överbryggar
  • Hydrofoba interaktioner
  • Hydrofoba interaktioner är inte tillräcklig för att hålla ett protein i en viss form, bara att dra proteinet till en boll att hjälpa den att vika in den korrekta formen.
  • Vätebindningar och elektrostatiska växelverkan är beroende av samspelet mellan laddningarna. pH är ett mått på koncentrationen av vätejoner, som är positivt laddade. Om det fanns fler vätejoner i lösningen än proteinet var avsedd för, dessa joner skulle tävla om samspelet håller proteinet ihop, samt protonating grupper som måste vara deprotonated att bilda viktigt intramolekylära interaktioner (t.ex kväve). Samma sätt, om det fanns för få vätejoner i lösningen, samma växelverkan skulle störs av den relativt höga koncentrationen av aluminiumhydroxid (OH) joner och viktiga protonerade grupper kan bli deprotonated.
  • Ökar temperaturen ökar energin i obligationer och atomer i proteinet, till den punkt där det finns tillräckligt med energi för att övervinna de intramolekylära reaktioner, vilket resulterar i dem bryta kraft.
  • Störningar för interaktionerna som helst kommer att leda till några av proteinet att förlora sin förmåga att hållas i en viss form, vilket då minskar det är katalytisk aktivitet (som katalytisk aktivitet bygger på formen). Förlusten av aktivitet kommer att stå i proportion till omfattningen av störningar, som i sin tur är proportionell mot graden av förändringar i pH eller temperatur.
  • Disulphide obligationer skulle också minskas (trasiga) vid mycket lågt pH, och bruten vid extremt höga temperaturer (även om andra interaktioner har redan brutit och förstörde aktivitet innan denna temperatur och pH uppnås).
  • Alla proteiner har därför en pH och temperatur vid vilken de har utformats för att fungera att de fungerar mycket bra på. Ju längre bort från pH lösning blir, desto mer av proteiner kommer att ske av ändringen, tills de är alla helt denaturerad. Detta koncept liknar kollision teorin, att en liten förändring i pH minskar aktivitet, men inte avsevärt, eftersom mycket få av de öka väte/hydroxid jonerna kommer faktiskt att tävla för de intramolekylära interaktionerna vid någon tidpunkt.

Typiskt, ett protein som fungerar bäst på om 40 och pH 7. Verksamheten halverar ungefärligt med varje 10oC droppe i temperatur mellan 0 och 40. Verksamheten med varierande pH liknar en normalfördelning kurva.