Vad är Allosteriska effectors?

En andra och reversibel form av reglering är känd som Alloster reglering
I Alloster reglering, reglerande molekyler binder reversibelt till proteinet, ändra
bekräftelse, vilket i sin tur förändrar sin verksamhet. Sådan psykedeliska effectors är inte
kovalent kopplade till proteinet.
Här är aktiviteten hos ett protein
positivt regleras av den
bindning av en faktor.
Denna faktor kan vara en liten
molekyl eller ett annat protein.
Det viktiga är att den
Allosteriska bindningsställe är skild
från det enzym katalytisk webbplats.
Det är vad Alloster betyder,
andra platsen.
En Alloster effektor kan också fungera
negativt, att hämma enzymaktivitet.
Eftersom Alloster tillsynsmyndigheter inte
binder till samma plats på proteinet
som substrat, ändra substrat
koncentration allmänhet inte
ändra deras effekter.
Naturligtvis finns det andra typer av
förordning också.
Aktiva platsen hämmare: en hämmande faktor kan binda till och blockera den aktiva webbplatsen.
Om den här bindningen är reversibel, kan sedan öka mängden substrat komma över
hämning. En hämmare av denna typ är känd som en konkurrenskraftig inhibitor.
I vissa fall reagerar hämmare kemiskt med enzymet, bildar en kovalent
Bond. Eftersom denna typ av hämmare är i huvudsak oåterkallelig, öka substrat
koncentrationen kan inte övervinna hämning. Dessa är därför kända som en noncompetitive
hämmare.
Biofundamentals - reglerar proteinaktiviteten 9/27/08 11:13 AM
File:///Users/klymkowsky/Documents/WebSites/Virtual/Biofundamentals/lectureNotes/Topic3-6_Protein%20Activity.htm sidan 3 av 6
Allosteriska effectors är också icke-konkurrenskraftiga, eftersom de inte konkurrerar med
substrat för bindning till den aktiva webbplatsen.
Ett protein som binder en Alloster regulator - vad händer med den
protein?
Varför är Allosteriska tillsynsmyndigheter inte "konkurrerande"?
Vad gör en hämmare som binder till den aktiva platsen av en
enzym "icke-konkurrenskraftiga"?
Post-translationella förordning: proteiner kan ändras efter syntes - detta
processen kallas post-translationella modifieringen. Ett antal posttranslationell
ändringar har visat sig inträffa inom celler.
Den första typen innebär kovalenta tillägg av specifika grupper att proteinet - dessa
grupper kan vara allt från fosfat grupper (fosforylering), en grupp som acetat
(Acetylering), fastsättning av lipid/hydrofoba grupper (lipid ändring), eller
kolhydrater (glycosylation).
Ofta post-translationella modifieringar är reversibla, ett enzym lägger den
ändra grupp, och en annan kan agera för att ta bort den. Proteiner är exempelvis
fosforyleras av enzymer som kallas protein kinaser, medan protein
fosfataser ta bort fosfat grupper.
Post-translationella modifieringar agera på samma sätt som har psykedeliska effectors,
de ändra aktiviteten av den polypeptiden där de är fastsatta. De kan
även ändra ett protein interaktioner med andra proteiner, det protein lokalisering
i cellen, eller dess stabilitet.
Proteolytiska bearbetning: en annan metod för
reglera proteinaktiviteten innebär klyvning av
polypeptid kedjan.
Många proteiner syntetiseras ursprungligen i ett längre,
och inaktiva "Pro form". Att bli aktiva i propeptide
måste bort - det är klippt av en proteas.
Denna proteolytiska bearbetning aktiverar proteinet.
Proteolytiska bearbetning är i sig ofta reglerat.
Ett protein som finns normalt gratis i cytoplasman; där skulle
du förväntar dig det skulle hittas efter tillägg av en lipid grupp?
Vilka är fördelarna/nackdelarna med att använda proteolytiska
aktivering, jämfört med psykedeliska aktivering av ett protein?
Biofundamentals - reglerar proteinaktiviteten 9/27/08 11:13 AM
File:///Users/klymkowsky/Documents/WebSites/Virtual/Biofundamentals/lectureNotes/Topic3-6_Protein%20Activity.htm sidan 4 av 6
aktivering, jämfört med psykedeliska aktivering av ett protein?
Varför är enzymer som krävs för post-translationella modifieringen?
Tror du att post-translationella modifieringen kräver energi?
Tala om proteiner var att gå: översättning av proteiner sker i cytoplasman,
där finns mogna ribosomer. Om ingen information läggs, en nyligen
synthesized polypeptid kvar i cytoplasman, som är dess standardplats.
Men även i det strukturellt enklaste av celler, prokaryoter (bakterier och arkéer),
Det finns mer än en plats som ett protein kan hamna: det kan finnas kvar i den
cytoplasman, det kan infogas i plasmamembranet eller det kan vara utsöndras från den
cell.
Både membran och utsöndras polypeptider måste sättas in i eller passera genom,
plasmamembranet.
Polypeptider avsedda för de
membranet eller för utsöndring är generellt
präglas av en viss tagg, känd som en
Signalera ordnar. Signalen
sekvensen består av en sträcka av
hydrofoba aminosyror, ofta på de
N-terminus av polypeptiden.
Som signalerar framgår sekvens
Ribosomen den interagerar med en signal
erkännande partikel eller SRP - en
komplex av polypeptider och en
strukturella RNA.
Bindningen av SRP till signalen
sekvensen orsakar översättning att pausa.
Det mRNA/Ribosom/begynnande polypeptid/SRP komplexa hittar (genom diffusion), och
Koppla till en Ribosom/SRP-receptor komplex på cytoplasmiska ytan av den
plasmamembranet.
Denna Ribosomen/SRP-receptor är associerad med en polypeptid por. När den
Ribosomen/SRP komplexa bryggor med receptorn, översättning återupptar och den
begynnande polypeptid passerar genom en protein por och så genom membranet.
Som polypeptiden dyker upp på den extracytoplasmic sidan av membranet, den
Signalera ordnar i allmänhet avlägsnas av ett enzym, signal sekvens Peptidas.
Om polypeptiden är ett membranprotein, förblir inom membranet. Om det är en
utsöndras polypeptid, det kommer att släppas in i periplasmic utrymme.
_armanfiroz_